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Un equipo de la Universidad de Zaragoza identifica el mecanismo de acción de una proteína implicada en el cáncer

Según informa la institución, las proteínas son moléculas importantes para que las células que conforman nuestro organismo realicen todas las funciones biológicas y fisiológicas necesarias de manera correcta.

Foto del grupo de investigación de Ramón Hurtado. De izquierda a derecha, Jesús Asensio Pérez, Ramón Hurtado Guerrero, Andrés Manuel González Ramírez, David Sánchez Navarro, Víctor Taleb Seral y Javier Macías León.
Foto del grupo de investigación de Ramón Hurtado. De izquierda a derecha, Jesús Asensio Pérez, Ramón Hurtado Guerrero, Andrés Manuel González Ramírez, David Sánchez Navarro, Víctor Taleb Seral y Javier Macías León.
H. A.

La revista Nature Communications ha publicado el hallazgo de un equipo científico de la Universidad de Zaragoza (Unizar), la identificación del mecanismo de acción de la proteína C1GalT1 y su implicación en el cáncer mediante la utilización de técnicas bioquímicas, biofísicas y computacionales.

En concreto, el grupo de investigación de Ramón Hurtado-Guerrero, investigador ARAID en el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI-Unizar), ha obtenido la estructura tridimensional y el mecanismo de acción de esta proteína, cuyo mal funcionamiento se relaciona con un aumento de la agresividad y metástasis de al menos un 90 % de los cánceres humanos.

Según informa la institución académica, las proteínas son moléculas importantes para que las células que conforman nuestro organismo realicen todas las funciones biológicas y fisiológicas necesarias de manera correcta.

La gran mayoría de estas proteínas necesitan que ciertos de sus aminoácidos (preferentemente en nuestro caso residuos de serina y treonina) se modifiquen mediante la unión de los mismos a azúcares para conservar su estructura y realizar su función correctamente.

Para que la gran mayoría de las proteínas puedan llevar a cabo su función, deben pasar por un proceso llamado 'glicosilación', que consiste en que son modificadas mediante la unión a azúcares.

La glicosilación es un proceso que se lleva a cabo en varias etapas, aunque las dos primeras son decisivas y están muy relacionadas con el cáncer.

En primer lugar intervienen las proteínas GalNAc-Ts, de gran interés para los investigadores porque su mal funcionamiento puede dar lugar a enfermedades como el cáncer o la osteoporosis.

En segundo lugar interviene la enzima C1GalT1, una proteína que en la mayoría de los procesos tumorales no funciona correctamente, lo que hace que se acumulen proteínas mal glicosiladas, llamadas antígeno Tn.

Los antígenos Tn promueven la metástasis tumoral, por lo que el mal funcionamiento de C1GalT1 desemboca en tumores más agresivos, lo que supone que conocer su estructura y mecanismo de acción podría ayudar a desarrollar estrategias para regular su funcionamiento.

El investigador predoctoral Andrés Manuel González-Ramírez, bajo la supervisión del doctor Ramón Hurtado-Guerrero y en colaboración con diferentes grupos nacionales e internacionales han revelado la estructura tridimensional y el modo de acción de la enzimaC1GalT1.

Según ambos investigadores, "estos estudios ayudan a entender mejor una enzima que interviene en un proceso fundamental biológicamente como es la glicosilación de proteínas y cuyo mal funcionamiento puede provocar efectos tan graves como el la proliferación del cáncer y la metástasis". 

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