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Investigadores del CSIC diseñan una proteína artificial capaz de filtrar y degradar plásticos
Científicos del CSIC y la Universidad Complutense han elaborado una nueva proteína que puede operar a temperatura ambiente, un paso adelante en el reciclaje.
Hemos visto muchas medidas recientes de la Unión Europa, como la prohibición de la purpurina, que se han tomado para cumplir con el objetivo de reducir la contaminación por microplásticos en un 30% de aquí a 2030. Y es que, según las Naciones Unidas, cada año se producen a nivel mundial más de 400 millones de toneladas de plástico y se cree que la mitad de este material se concibe para una vida útil de un solo uso. Y, de esta suma, el tereftalato de polietileno (PET) supone alrededor del 10% de la tarta total, el más complicado de reciclar porque se desgasta en partículas cada vez más pequeñas y difíciles de contener: los microplásticos, de los que hablábamos.
No es de extrañar, por tanto, que haya sido una buena noticia que investigadores del Instituto de Catálisis y Petroleoquímica del CSIC, la Universidad Complutense de Madrid y el Barcelona Supercomputing Center hayan logrado un avance tan revolucionario en la lucha contra la contaminación de los plásticos.
En un estudio publicado en la revista Nature Catalysis, estos investigadores han presentado unas nuevas proteínas artificiales capaces de degradar microplásticos de PET (presentes en muchos envases y botellas) y reducirlos a sus componentes esenciales, lo que permitiría, por fin, su descomposición o su reciclaje.
Nuevos avances en el reciclaje de plásticos
"Lo que hacemos es algo así como añadirle nuevos complementos a una herramienta multiusos para dotarla de otras funcionalidades diferentes", explica Víctor Guallar, profesor ICREA en el BSC y uno de los responsables del trabajo. Esos complementos consisten en apenas tres aminoácidos que funcionan como tijeras capaces de cortar pequeñas partículas de PET.
En este caso se han añadido a una proteína de la anémona Actinia fragacea, que carece en principio de esta función y que en la naturaleza "funciona como un taladro celular, abriendo poros y actuando como mecanismo de defensa", explica Sara García, de la Universidad Complutense de Madrid y otra de las coordinadoras del estudio.
Esta proteína que han desarrollado tiene una estructura que se asemeja a la enzima PETasa de la bacteria Idionella sakaiensis, descubierta en una planta de reciclaje de envases en Japón en 2016 y bien conocida por su habilidad para degradar plásticos de este tipo. La nueva proteína opera a temperatura ambiente, evitando la emisión de altos niveles de CO2 asociados con otros métodos de degradación a temperaturas más altas. Además, su estructura de poros permite su aplicación en forma de filtros, ideal para plantas de desalinización y depuradoras, tal y como han explicado los investigadores.
Los resultados indican, además, que la nueva proteína es capaz de degradar micro y nanoplásticos de PET con "una eficacia entre 5 y 10 veces superior a la de las PETasas actualmente en el mercado y a temperatura ambiente", explica Guallar.
En ese sentido, los científicos diseñaron dos variantes, según los lugares de colocación de los nuevos aminoácidos. "Una variante descompone las partículas de PET de forma más exhaustiva, por lo que podría usarse para su degradación en plantas depuradoras. La otra da lugar a los componentes iniciales que se necesitan para el reciclaje. De esta forma, podemos depurar o reciclar, según las necesidades", explica Laura Fernández López, que realiza su tesis doctoral en el Instituto de Catálisis y Petroleoquímica del CSIC (ICP-CSIC).
